Palestrante
Descrição
Septinas são proteínas envolvidas em vários processos celulares e para desempenhar suas funções, pelo menos três dos quatro grupos diferentes devem se associar para formar heterofilamentos formando dois tipos de interface: a interface G e NC. (1) Embora o tipo de interface de contato e a ordem específica das septinas na montagem do filamento sejam conhecidos, os mecanismos moleculares que controlam a polimerização correta do filamento ainda são desconhecidos. (2) Aqui, descrevemos estudos realizados nas interfaces G e NC de septinas para descobrir os determinantes estruturais da especificidade da interação. As combinações "G" de septinas foram purificadas para serem caracterizadas usando técnicas biofísicas, mostrando dímeros em solução com a presença de GTP/GDP. Os dímeros exibem uma estabilidade térmica diferente, o que pode indicar preferências durante a formação do complexo. Essa condição foi estudada com o MST, demonstrando que não há diferença significativa nas constantes de dissociação, o que reforça a ideia de substituição entre septinas no mesmo grupo. Nos estudos de interface "NC", as estruturas dos coiled-coils nas septinas 1, 4 e 5 foram resolvidas. Uma orientação antiparalelo foi observada para SEPT1 e SEPT4, com um lado hidrofílico e um lado hidrofóbico (um novo motivo ainda não relatado), enquanto o coiled-coil de SEPT5 tem uma orientação paralela (com interface de contato clássico). Isso sugere que essas sequências podem adotar as duas orientações, o que poderia explicar a formação de estruturas de alta complexidade, como redes de filamentos que foram observadas in vivo e em imagens TEM.
Referências
1 SIRAJUDDIN, M. et al. Structural insight into filament formation by mammalian septins. Nature, v. 449, n. 7160, p. 311-315, 2007.
2 KINOSHITA M. et al. Self- and actin-templated assembly of mammalian septins. Developmental Cell, v. 3, n. 6, p. 791-802, 2002.
| Subárea | Cristalografia |
|---|---|
| Apresentação do trabalho acadêmico para o público geral | Sim |
